L’origami és l’art de construir formes de diferents objectes plegant fulls de paper de maneres determinades i molt imaginatives. De petits aprenem a fer barquets o ocellets, però la cosa es pot complicar molt i molt, des de dracs fins al DNA. Doncs amb les biomolècules, la natura fa una cosa similar. Les proteïnes són una cadena d’aminoàcids units un a continuació de l’altre, però el resultat final no és un simple filament sinó que agafa una forma molt concreta en l’espai tridimensional. Una forma sense la qual la proteïna no pot fer la seva funció.

Algunes, com l’actina, són allargades mentre que altres, com l’hemoglobina, tenen formes més aviat arrodonides. N’hi ha que agafen forma d’escala de caragol i alguna altra, com el col·lagen acaba constituint-se en una triple hèlix. N’hi ha que tenen forma de tub, com l’aquaporina i altres semblen una fulla plana. L’important és que cada proteïna té la seva forma concreta i única, imprescindible per fer la seva funció.

Des de fa molts anys sabem que la forma que adoptarà està condicionada per l’ordre en el qual es posen els aminoàcids. Com que cada aminoàcid té unes propietats particulars, la seva presència condiciona la manera com es plega la proteïna. Per exemple, si hi ha dos aminoàcids amb càrrega elèctrica positiva, un al costat de l’altre, tindran tendència a separar-se, mentre que si tenen càrregues oposades, la tendència serà a apropar-se.

Però també afectarà la càrrega dels aminoàcids una mica més allunyats, i si la proteïna es replega molt, pot ser que aminoàcids molt allunyats en la cadena acabin per estar juntets. De nou, la forma i la càrrega elèctrica que tinguin farà que s’acostin o s’allunyin.

A més, poden haver-hi factors una mica més complexos. En alguns casos es generen enllaços químics que uneixen dos aminoàcids allunyats i fixen determinat plegament de la cadena. També importa si s’agrupen aminoàcids amb tendència a barrejar-se amb l’aigua o amb els greixos, ja que es constituiran zones de la proteïna amb una preferència o altra.

I quan finalment tens tota la proteïna en la seva forma definitiva encara pot passar que es formin agrupacions de proteïnes. N’hi ha que només funcionen si van en grups de dos o de quatre. Naturalment, agrupades d’una manera exquisidament precisa que depèn, de nou, dels aminoàcids que tinguin per la superfície.

Però encara queda un últim detall. A l’univers molecular, les coses no paren quietes i sempre mantenen un cert nivell de vibració. Les forces que empenyen la cadena d’aminoàcids a plegar-se d’una manera o altra estan en equilibri en un infinit estira-i-arronsa, de manera que la proteïna va vibrant i adaptant-se a la temperatura, l’acidesa o la presència d’altres proteïnes pels voltants.

Això vol dir que quan veiem esquemes molt bonics i acolorits sobre la forma de les proteïnes, en realitat tenim entre mans unes aproximacions més o menys bones, però no pas un model perfecte a gran escala. A sobre, per generar aquests models calien moltes hores de feina d’ordinadors i moltíssimes setmanes de feina als laboratoris per esbrinar-los i mirar si el que predeien els càlculs corresponia amb la realitat.

Però sembla que en això s’ha fet un gran avenç. Un algorisme basat en el sistema d’intel·ligència artificial DeepMind, de Google, ha aconseguit resoldre de manera ràpida i precisa el plegament de la majoria de proteïnes que li han posat al davant partint només de la seqüència d’aminoàcids. D’aproximacions hem passat a la precisió, i això és essencial quan intentes entendre per quin motiu un canvi en un aminoàcid fa que una proteïna actuï d’una manera o d’una altra.

D’una manera poc cridanera, hi ha hagut un daltabaix en les possibilitats de la biologia i la biomedicina.